Light-driven isomerization of 11-cis retinal and the mediation of color vision

Abstract

Omgjøring av elektromagnetisk energi fra fotoner til kjemisk energi og elektriske signaler som fører til syn er en kompleks prosess som skjer i øynene. Denne prosessen skjer ved hjelp av flere kjemiske og biologiske reaksjoner, som feks. fotoisomerisasjon av et kromofor og aktivering av proteiner og ensymer som lukker nukleotid-styrte ionekanaler. I denne oppgaven vil de kjemiske prosessene av de primære hendelsene i fototransduksjonen som skjer i retinaens fotoreseptorer bli undersøkt for å få en bedre forståelse av hva som skjer i menneskets visuelle system, og de forskjellige faktorene som spiller inn i fargesyn. Det ble funnet at fotoisomeriasjonen av 11-cis retinal er en superrask, 100% stereoselektiv og strålefri prosses som foregår i en tidsskala på femtosekunder via en singlett eksitert tilstand og har et kvanteutbytte på 67%. Proteinmiljøet laget fra rester av aminosyrer og deres elektrostatiske effekter rundt Schiff basen spiller en viktig rolle i effektiviteten og farten på reaksjonen, og i fargesyn ved å manipulere absorbert bølgelengde av tappcellene ved å enten redusere eller øke energiforskjellen mellom HOMO - LUMO i reseptorene

The conversion of electromagnetic energy from photons into chemical energy and then into electrical signals that form vision is a complex process that takes place in the eyes. This event is facilitated by several chemical and biological reactions, such as the photoisomerization of a chromophore and the activation of proteins and enzymes that close nucleotide-gated ion channels. In this review, the chemical processes of the primary events in visual transduction that occur in the retina's photoreceptors are examined to better understand what happens in the human visual system and the various factors that govern the mediation of color vision. It was found that the photoisomerization of 11-cis retinal is an ultrafast, 100% stereoselective and radiationless decay process in the femtosecond timescale via a singlet excited state and boasts a quantum yield of 67%. The protein environment created from amino acid residues and its electrostatic effects around the Schiff base plays a crucial role in the effectiveness and speed of this reaction and in color tuning by manipulating the absorbed wavelength of cone photoreceptors by either reducing or increasing the energy gap between HOMO - LUMO in the receptors.